Características da Holoenzima, Funções e Exemplos



Um holoenzima é uma enzima que é formada por uma parte de proteína chamada apoenzima combinada com uma molécula não proteica chamada cofator. Nem a apoenzima nem o cofator são ativos quando estão separados; isto é, para funcionar têm que ser acoplados.

Assim, as holoenzimas são as enzimas combinadas e, consequentemente, são cataliticamente ativas. Enzimas são um tipo de biomoléculas cuja função é basicamente aumentar a velocidade das reações celulares. Algumas enzimas precisam da ajuda de outras moléculas, chamadas cofatores.

Apoenzima + cofator = holoenzima

Os cofatores são complementados com as apoenzimas e formam uma holoenzima ativa que realiza a catálise. Aquelas enzimas que requerem um cofator particular são conhecidas como enzimas conjugadas. Estes têm dois componentes principais: o cofactor, que pode ser um ião metálico (inorgânico) ou uma molécula orgânica; a apoenzima, uma parte proteica.

Índice

  • 1 caraterísticas
    • 1.1 Composto por apoenzimas e cofatores
    • 1.2 Eles admitem uma variedade de cofatores
    • 1.3 União temporária ou permanente
  • 2 função
  • 3 Exemplos de holoenzimas comuns
    • 3.1 RNA polimerase
    • 3.2 DNA polimerase
    • 3.3 Anidrase carbônica
    • 3.4 Hemoglobina
    • 3.5 Citocromo oxidase
    • 3.6 Piruvato quinase
    • 3.7 piruvato carboxilase
    • 3.8 Acetil CoA carboxilase
    • 3.9 Monoamina oxidase
    • 3.10 Desidrogenase Láctica
    • 3.11 Catalase
  • 4 referências

Características

Formado por apoenzimas e cofatores

As apoenzimas são a parte protéica do complexo e os cofatores podem ser íons ou moléculas orgânicas.

Eles admitem uma variedade de cofatores

Existem vários tipos de cofatores que ajudam a formar as holoenzimas. Alguns exemplos são coenzimas comuns e vitaminas, por exemplo: vitamina B, FAD, NAD +, vitamina C t coenzima A.

Alguns cofatores com íons metálicos, por exemplo: cobre, ferro, zinco, cálcio e magnésio, entre outros. Outra classe de cofatores são os chamados grupos prostéticos.

União temporária ou permanente

Os cofatores podem ser ligados às apoenzimas com intensidade diferente. Em alguns casos, o sindicato é fraco e temporário, enquanto em outros casos o sindicato é tão forte que é permanente.

Nos casos em que a união é temporária, quando o co-factor é removido da holoenzima, este é convertido de volta para apoenzima e deixar de ser activo.

Função

A holoenzima é uma enzima pronta para exercer sua função catalítica; isto é, para acelerar certas reações químicas que são geradas em diferentes áreas.

As funções podem variar dependendo da ação específica da holoenzima. Entre os mais importantes é a DNA polimerase, cuja função é garantir que o DNA seja copiado corretamente.

Exemplos de holoenzimas comuns

RNA polimerase

A RNA polimerase é uma holoenzima que catalisa a reação de síntese do RNA. Esta holoenzima é necessária para construir cadeias de RNA a partir de fitas-molde de DNA que funcionam como moldes durante o processo de transcrição.

Sua função é adicionar ribonucleotídeos no terminal 3 de uma molécula de RNA em crescimento. Em procariotos, a apoenzima RNA polimerase precisa de um cofator chamado sigma 70.

DNA polimerase

A DNA polimerase também é uma holoenzima que catalisa a reação de polimerização do DNA. Esta enzima desempenha um papel muito importante para as células porque é responsável pela replicação da informação genética.

A DNA polimerase precisa de um íon carregado positivamente, geralmente magnésio, para desempenhar sua função.

Vários tipos de polimerase de DNA: DNA polimerase III é uma holoenzima que tem duas enzimas fundamentais (pol III), cada uma composta por três subunidades (α, ɛ e θ), um grampo de corrediça dotada de duas subunidades beta e um complexo de fixação de carga que tem múltiplas subunidades (δ, τ, γ, ψ e χ).

Anidrase carbônica

anidrase carbónica, também chamado carbonato de desidratase, pertence a uma família de Holoenzimas que catalisam a rápida conversão de dióxido de carbono (CO2) e água (H20) em bicarbonato (H2CO3) e protões (H +).

A enzima requer um íon zinco (Zn + 2) como cofator para realizar sua função. A reacção catalisada por anidrase carbónica é reversível, por conseguinte, a operação é considerada importante, uma vez que ajuda a manter ácido-base entre o sangue e tecido equilíbrio.

Hemoglobina

A hemoglobina é uma holoenzima muito importante para o transporte de gases em tecidos animais. Esta proteína presente nas células vermelhas do sangue que contêm ferro (Fe + 2), e a sua função consiste em transportar o oxigénio dos pulmões para outras áreas do corpo.

A estrutura molecular da hemoglobina é um tetrâmero, o que significa que é composta por 4 cadeias polipeptídicas ou subunidades.

Cada subunidade da holoenzima este contém um grupo heme, e cada grupo contém um átomo de ferro do heme que pode ligar-se a moléculas de oxigénio. O grupo heme da hemoglobina é o seu grupo prostético, necessário para a sua função catalítica.

Citocromo oxidase

Citocromo-oxidase é uma enzima envolvida nos processos de produção de energia, que são realizadas na mitocôndria de quase todos os seres vivos.

É uma holoenzima complexo requer a colaboração de certos co-factores, iões de ferro e de cobre para catalisar a reacção de transferência de electrões e a produção de ATP.

Piruvato quinase

O piruvato-quinase é outra holoenzima importante para todas as células, porque participa de uma das vias metabólicas universais: a glicólise.

A sua função é a de catalisar a transferência de um grupo fosfato a partir de uma molécula chamada fosfoenolpiruvato a outra molécula chamada difosfato de adenosina de modo a formar ATP e piruvato.

A apoenzima requer cátions de potássio (K ') e magnésio (Mg + 2) como co-fatores para formar a holoenzima funcional.

Piruvato carboxilase

Outro exemplo importante é a piruvato carboxilase, uma holoenzima que catalisa a transferência de um grupo carboxila para uma molécula de piruvato. Assim, o piruvato é convertido em oxaloacetato, um intermediário importante no metabolismo.

Para ser funcionalmente ativa, a apoenzima da piruvato carboxilase requer um cofator chamado biotina.

Acetil CoA carboxilase

A acetil-CoA carboxilase é uma holoenzima cujo co-fator, como o próprio nome indica, é coenzima A.

Quando o apoenzima e coenzima A são acoplados, é holoenzima cataliticamente activo para a sua função de transferência de um grupo carboxilo em acetil-CoA para malonil-coenzima A converso (malonil-CoA).

O acetil-CoA desempenha funções importantes tanto nas células animais como nas células vegetais.

Monoamina oxidase

Esta é uma holoenzima importante no sistema nervoso humano, sua função é promover a degradação de certos neurotransmissores.

Monoamina oxidase para ser cataliticamente activo, é necessário ligar covalentemente o seu cofactor, dinucleótido de flavina e adenina (FAD).

Desidrogenase Lactato

lactato desidrogenase é uma consideração importante para todos os seres vivos, especialmente em tecidos de elevada intensidade energética, tais como coração, cérebro, fígado, músculo esquelético, pulmões, entre outras coisas holoenzima.

Esta enzima é necessária a presença do seu co-factor, o dinucleótido adenina nicotinamida (NAD), para catalisar a reacção de conversão de piruvato em lactato.

Catalase

A catalase é uma importante holoenzima na prevenção da toxicidade celular. Sua função é decompor o peróxido de hidrogênio, produto do metabolismo celular, no oxigênio e na água.

A apoenzima catalase requer dois cofatores a serem ativados: um íon manganês e um grupo protético HEMO, semelhante ao da hemoglobina.

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