Estrutura, tipos e funções de imunoglobulinas



O imunoglobulinas São moléculas que formam os linfócitos B e células plasmáticas que colaboram com a defesa do organismo. Eles consistem de uma biomolécula de glicoproteína pertencente ao sistema imunológico. Eles são uma das proteínas mais abundantes no soro sangüíneo, após a albumina.

O anticorpo é outro nome que as imunoglobulinas recebem e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que as contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo de sua apresentação ser um monômero ou ser polimerizada.

A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra "Y". Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no organismo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão em forma, mas em sua composição; Cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imunológica promovida pelas imunoglobulinas é muito específica e é um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como bactérias. A função da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.

Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes tanto no sangue como na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes dentro do sistema de defesa do corpo humano.

Índice

  • 1 estrutura
    • 1.1 Correntes pesadas
    • 1.2 cadeias leves
    • 1.3 Segmentos Fc e Fab
  • 2 tipos
    • 2.1 Imunoglobulina G (IgG)
    • 2,2 Imunoglobulina M (IgM)
    • 2.3 Imunoglobulina A (IgA)
    • 2.4 Imunoglobulina E (IgE)
    • 2,5 Imunoglobulina D (IgD)
    • 2.6 Mudança de tipo
  • 3 funções
    • 3.1 Funções gerais
    • 3.2 Funções Específicas
  • 4 referências

Estrutura

A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como todas as proteínas, as imunoglobulinas têm estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, determinando sua aparência típica.

Considerando o número de aminoácidos que eles apresentam, as imunoglobulinas possuem dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos na sua estrutura, cada uma das cadeias tem uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas das imunoglobulinas correspondem a unidades polipepticas consistindo em sequcias de 440 aminoidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui uma região variável e uma região constante. A região constante possui 330 aminoácidos e a variável 110 aminoácidos seqüenciada.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Eles são um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.

A região constante das cadeias pesadas ε e μ é formada por quatro domínios, enquanto os correspondentes a α, γ, δ possuem três. Então, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.

A região variável da cadeia pesada é formada por um único domínio de imunoglobulina. Esta região tem uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antígeno.

Na estrutura das cadeias pesadas, uma angulação ou flexão - chamada de dobradiça - pode ser observada, o que representa a área flexível da corrente.

Cadeias leves

As cadeias leves de imunoglobulinas são polipéptidos consistindo em cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), o último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável possuem sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves de κ (κκ) ou um par de cadeias de λ (λλ), mas não é possível ter um de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos Fc e Fab

Como cada imunoglobulina tem uma forma semelhante a um "Y", ela pode ser dividida em dois segmentos. O segmento "inferior", a base, é chamado de fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do "Y" formam o Fab, ou fração que liga o antígeno. Cada uma dessas seções estruturais da imunoglobulina desempenha uma função diferente.

Segmento de Fc

O segmento Fc possui dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

O Fc pode ligar-se a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou mastócitos, por isso induz a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde ao terminal carboxilo da imunoglobulina.

Segment Fab

O segmento Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis ​​em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.

O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc que formam a articulação. Corresponde ao extremo amino-terminal da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que permite a união com antígenos, substâncias estranhas e substâncias potencialmente nocivas.

Os domínios variáveis ​​de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; essa característica permite inclusive seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos

Por Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], via Wikimedia Commons

As imunoglobulinas conhecidas até agora possuem uma cadeia pesada específica que é constante para cada uma delas e a diferença das outras.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Tem uma cadeia gama pesada e é apresentada na forma unimolecular ou monomérica.

A IgG é a mais abundante no soro sanguíneo e no espaço dos tecidos. Alterações mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

A imunoglobulina G tem uma sequência de 330 aminoácidos no seu segmento Fc e um peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.

A seqüência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. Encontra-se predominantemente no soro do sangue, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. IgM tem apenas um subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

Corresponde ao tipo α da cadeia pesada e representa 15% do total de imunoglobulinas. A IgA é encontrada tanto no sangue como nas secreções, incluindo o leite materno, na forma de um monômero ou dímero. O peso molecular desta imunoglobulina é 320.000 e tem dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E é constituída pela cadeia pesada tipo ε e é muito escassa no soro, em torno de 0,002%.

IgE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como um monômero principalmente no soro, no muco nasal e na saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina dentro dos basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IgD)

A variedade da cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2% do total de imunoglobulinas. A IgD tem um peso molecular de 180.000 e é estruturada na forma de um monômero.

Está relacionado aos linfócitos B, ligados à superfície destes. No entanto, a função da IgD não é clara.

Mudança de tipo

As imunoglobulinas podem sofrer uma alteração do tipo estrutural, devido à necessidade de defesa contra um antígeno.

Essa mudança é devida à função dos linfócitos B de produzir anticorpos pela propriedade da imunidade adaptativa. A mudança estrutural está na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que uma IgM passe IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.

Funções

O papel desempenhado pelas imunoglobulinas no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; isto é, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra agentes patogênicos ou nocivos.

Eles fornecem um meio eficaz de defesa, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valia como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:

Funções gerais

Anticorpos ou imunoglobulinas cumprem ambas as funções independentes e ativam respostas efetoras e secretoras mediadas por células.

Ligação antígeno-anticorpo

As imunoglobulinas têm a função de se ligar aos agentes antigênicos de maneira específica e seletiva.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode deter a ação do antígeno. Cada anticorpo pode se ligar a dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

Funções efetoras

Na maioria das vezes, o complexo antígeno-anticorpo serve como o início para ativar respostas celulares específicas ou para iniciar uma seqüência de eventos que determinam a eliminação do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.

A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que tenha sido ligado ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos, linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma seqüência, de modo que o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam os antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

- A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

- A IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.

- A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

- O único anticorpo que a mãe pode transferir para as crianças durante a gravidez é o IgG.

Imunoglobulina M

- IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois proporciona ação imediata até ser substituído por IgG.

- Este anticorpo ativa respostas celulares incorporadas na membrana linfocitária e respostas humorais como o complemento.

- É a primeira imunoglobulina que sintetiza o ser humano.

Imunoglobulina A

- Atua como uma barreira de defesa contra patógenos, para ser localizado nas superfícies das membranas mucosas.

- Está presente na mucosa respiratória, no sistema digestivo, no trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

- Embora sua ativação do complemento seja baixa, pode ser associada a lisozimas para eliminar bactérias.

- A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que o recém-nascido o adquira durante a amamentação.

Imunoglobulina E

- A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergia.

- A interação entre IgE e um alérgeno fará com que substâncias inflamatórias apareçam responsáveis ​​pelos sintomas de alergias, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

- IgE também pode ser acoplado à superfície dos parasitas por meio de seu segmento Fc, produzindo uma reação que causa a morte destes.

Imunoglobulina D

- A estrutura monomérica da IgD está ligada aos linfócitos B que não interagiram com os antígenos, portanto atuam como receptores.

- A função IgD não está clara.

Referências

  1. (s.f.) Definição médica de imunoglobulina. Recuperado de medicinenet.com
  2. Wikipédia (s.f.). Anticorpo Obtido em en.wikipedia.org
  3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulinas. Recuperado de sciencedirect.com
  4. Iñez, E. (s.f.). Imunoglobulinas e outras moléculas de células B. Curso geral de imunologia. Recuperado de ugr.es
  5. (s.f.) Introdução às Imunoglobulinas. Retirado de thermofisher.com
  6. Buddiga, P. (2013). Anatomia do sistema imunológico. Obtido em emedicine.medscape.com
  7. Questões de Bioquímica (2009). Imunoglobulinas: estrutura e funções. Obtido de bioquímicaquestions.wordpress.com
  8. (s.f.) Imunoglobulinas - estrutura e função. Retirado de microbiologybook.org