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8 Fatores que afetam a atividade enzimática
O fatores que afetam a atividade enzimática são aqueles agentes ou condições que podem modificar o funcionamento das enzimas. As enzimas são uma classe de proteínas cuja função é acelerar as reações bioquímicas. Essas biomoléculas são essenciais para todas as formas de vida, plantas, fungos, bactérias, protistas e animais.
As enzimas são essenciais em várias reações importantes para os organismos, como a eliminação de compostos tóxicos, a quebra de alimentos e a geração de energia.
Assim, as enzimas são como máquinas moleculares que facilitam as tarefas das células e, em muitos casos, seu funcionamento é afetado ou favorecido sob certas condições.
Lista de fatores que afetam a atividade enzimática
Concentração enzimática
À medida que a concentração de enzimas aumenta, a taxa de reação aumenta proporcionalmente. No entanto, isso só é verdade até certa concentração, porque em certo momento a velocidade se torna constante.
Esta propriedade é usada para determinar as atividades das enzimas séricas (soro sanguíneo) para o diagnóstico de doenças.
Concentração de substrato
Aumentar a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação. Isso ocorre porque mais moléculas de substrato colidirão com as moléculas da enzima, para que o produto se forme mais rapidamente.
No entanto, ao ultrapassar uma certa concentração de substrato, não haverá efeito na velocidade da reação, uma vez que as enzimas seriam saturadas e funcionariam em sua velocidade máxima.
pH
Alterações na concentração de íons hidrogênio (pH) influenciam significativamente a atividade das enzimas. Como esses íons têm carga, eles geram forças de atração e repulsão entre o hidrogênio e as ligações iônicas das enzimas. Essa interferência produz mudanças na forma das enzimas, afetando sua atividade.
Cada enzima tem um pH ótimo no qual a taxa de reação é máxima. Assim, o pH ideal para uma enzima depende de onde ela normalmente funciona.
Por exemplo, as enzimas intestinais têm um pH ótimo de cerca de 7,5 (ligeiramente básico). Em contraste, as enzimas do estômago têm um pH ótimo de cerca de 2 (muito ácido).
Salinidade
A concentração de sais também afeta o potencial iônico e, conseqüentemente, podem interferir em certos enlaces das enzimas, que podem fazer parte do sítio ativo do mesmo. Nestes casos, como no pH, a atividade enzimática será afetada.
Temperatura
À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática aumenta e, consequentemente, a velocidade da reação. No entanto, temperaturas muito altas desnaturam as enzimas, o que significa que o excesso de energia quebra as ligações que mantêm sua estrutura, fazendo com que elas não funcionem de maneira ideal.
Assim, a velocidade da reação diminui rapidamente à medida que a energia térmica desnatura as enzimas. Este efeito pode ser observado graficamente em uma curva em forma de sino, onde a taxa de reação está relacionada à temperatura.
A temperatura na qual a taxa máxima de reação ocorre é chamada de temperatura ótima da enzima, que é observada no ponto mais alto da curva.
Este valor é diferente para as diferentes enzimas. No entanto, a maioria das enzimas no corpo humano tem uma temperatura ótima de cerca de 37,0 ° C.
Em resumo, à medida que a temperatura aumenta, inicialmente a taxa de reação aumentará devido ao aumento da energia cinética. No entanto, o efeito da quebra da união aumentará e a velocidade de reação começará a diminuir.
Concentração do produto
O acúmulo dos produtos da reação geralmente diminui a velocidade da enzima. Em algumas enzimas, os produtos se combinam com seu sítio ativo para formar um complexo solto e, portanto, inibem a atividade da enzima.
Nos sistemas vivos, este tipo de inibição é geralmente evitado pela rápida eliminação dos produtos formados.
Ativadores enzimáticos
Algumas das enzimas exigem a presença de outros elementos para funcionar melhor, estes podem ser cátions de metais inorgânicos, como Mg2+Mn2+Zn2+Ca2+Co2+Cu2+Na+K+etc.
Raramente, também são necessários ânions para atividade enzimática, por exemplo: ânion cloreto (CI-) para amilase. Esses pequenos íons são chamados cofatores de enzimas.
Há também outro grupo de elementos que favorecem a atividade de enzimas, chamadas coenzimas. As coenzimas são moléculas orgânicas que contêm carbono, como as vitaminas encontradas nos alimentos.
Um exemplo seria a vitamina B12, que é a coenzima da metionina sintetase, uma enzima necessária para o metabolismo das proteínas no corpo.
Inibidores enzimáticos
Inibidores enzimáticos são substâncias que afetam negativamente a função das enzimas e, conseqüentemente, retardam ou, em alguns casos, param a catálise.
Existem três tipos comuns de inibição enzimática: inibição competitiva, não competitiva e de substrato:
Inibidores competitivos
Um inibidor competitivo é um composto químico semelhante a um substrato que pode reagir com o sítio ativo da enzima. Quando o sítio ativo de uma enzima foi ligado a um inibidor competitivo, o substrato não pode se ligar à enzima.
Inibidores não competitivos
Um inibidor não competitivo é também um composto químico que se liga a outro local no sítio ativo de uma enzima, chamado sítio alostérico. Consequentemente, a enzima muda de forma e não consegue mais se ligar facilmente ao seu substrato, de modo que a enzima não pode funcionar adequadamente.
Referências
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