Tubulina Alfa e Beta, Funções

O tubulina é uma proteína globular dimérica formada por dois polipeptídeos: tubulina alfa e beta. Eles são organizados na forma de um tubo para dar origem aos microtúbulos, que juntamente com os microfilamentos de actina e os filamentos intermediários constituem o citoesqueleto.

Os microtúbulos são encontrados em diferentes estruturas biológicas essenciais, como o flagelo do espermatozóide, as extensões dos organismos ciliados, os cílios da traquéia e as trompas de falópio, entre outros.

Além disso, as estruturas que formam a tubulina funcionam como rotas de transporte - análogas às trilhas de um trem - de materiais e organelas dentro da célula. O deslocamento de substâncias e estruturas é possível graças às proteínas motoras associadas aos microtúbulos, chamados cinesina e dineína.

Índice

• 1 características gerais
• 2 Tubulina alfa e beta
• 3 funções
  • 3.1 Citoesqueleto
  • 3,2 mitose
  • 3.3 Centrossoma
• 4 Perspectiva evolutiva
• 5 referências

Características gerais

As subunidades de tubulina são heterodímeros de 55.000 daltons e são os blocos de construção dos microtúbulos. A tubulina é encontrada em todos os organismos eucarióticos e tem sido altamente conservada no curso da evolução.

O dímero é composto por dois polipeptídeos chamados tubulina alfa e beta. Estes são polimerizados para formar microtúbulos, que consistem em treze protofilamentos dispostos em paralelo na forma de um tubo oco.

Uma das características mais relevantes dos microtúbulos é a polaridade da estrutura. Em outras palavras, as duas extremidades do microtúbulo não são as mesmas: uma extremidade é chamada de extremidade de crescimento rápido ou "mais" e a outra extremidade é de crescimento lento ou "menor".

A polaridade é importante, pois determina a direção do movimento ao longo do microtúbulo. O dímero de tubulina é capaz de polimerizar e despolarizar em ciclos de montagem rápidos. Esse fenômeno também ocorre em filamentos de actina.

Existe um terceiro tipo de subunidade: é a gama-tubulina. Isso não faz parte dos microtúbulos e está localizado nos centrossomos; no entanto, participa na nucleação e formação de microtúbulos.

Tubulina alfa e beta

As subunidades alfa e beta associam-se fortemente para formar um heterodímero complexo. De fato, a interação do complexo é tão intensa que não se dissocia em condições normais.

Estas proteínas são formadas por 550 aminoácidos, principalmente ácidos. Embora as tubulinas alfa e beta sejam bastante semelhantes, elas são codificadas por genes diferentes.

Na tubulina alfa podem ser encontrados resíduos de aminoácidos com um grupo acetil, conferindo diferentes propriedades nos flagelos celulares.

Cada subunidade da tubulina está associada com duas moléculas em GTP alfa-tubulina liga irreversivelmente e hidrólise do composto não ocorre, enquanto que o segundo local de ligação sobre a beta tubulina reversivelmente se liga GTP e hidrolisa .

A hidrólise do GTP resulta em um fenômeno chamado "instabilidade dinâmica", onde os microtúbulos sofrem ciclos de crescimento e decaimento, dependendo da taxa de dependência da tubulina e da taxa de hidrólise do GTP.

Este fenômeno se traduz em uma alta taxa de rotatividade de microtúbulos, onde a meia-vida da estrutura é de apenas alguns minutos.

Funções

Citoesqueleto

As subunidades alfa e beta da polimerina tubulosa dão origem a microtúbulos, que fazem parte do citoesqueleto.

Além dos microtúbulos, o citoesqueleto consiste em dois elementos estruturais adicionais: os microfilamentos de actina de aproximadamente 7 nm e os filamentos intermediários de 10 a 15 nm de diâmetro.

O citoesqueleto é a armação da célula, que dá apoio e mantém a forma da célula. No entanto, a membrana e os compartimentos subcelulares não são estáticos e estão em constante movimento para poder realizar os fenômenos de endocitose, fagocitose e secreção de materiais.

A estrutura do citoesqueleto permite que a célula se acomode para cumprir todas as funções mencionadas.

Ele é a forma ideal para o meio organelo celular, a membrana de plasma e outros componentes celulares executar as suas funções usuais, bem como participando na divisão celular.

Também contribuem para o fenómeno dos movimentos celulares, tais como locomoção de amebas, e estruturas especializadas para deslocamento como cílios e flagelos. Finalmente, é responsável pelo movimento dos músculos.

Mitose

Graças à instabilidade dinâmica, os microtúbulos podem ser completamente reorganizados durante os processos de divisão celular. A matriz de microtúbulos durante a interface é capaz de desmontar e as subunidades de tubulina estão livres.

A tubulina pode se reunir novamente e originar o fuso mitótico, que participa da separação dos cromossomos.

Existem certas drogas, como colchicina, taxol e vinblastina que interrompem os processos de divisão celular.Atua diretamente nas moléculas de tubulina, afetando o fenômeno de montagem e dissociação dos microtúbulos.

Centrossoma

Nas células animais, os microtúbulos se estendem até o centrossoma, uma estrutura próxima ao núcleo formado por um par de centríolos (cada um orientado perpendicularmente) e circundado por uma substância amorfa, denominada matriz pericentriolar.

Os centríolos são corpos cilíndricos formados por nove tripletos de microtúbulos, em uma organização semelhante aos cílios e flagelos celulares.

No processo de divisão celular, os microtúbulos se estendem dos centrossomas, formando o fuso mitótico, responsável pela correta distribuição dos cromossomos às novas células filhas.

Parece que os centríolos não são essenciais para a montagem de microtúbulos no interior das células, uma vez que não estão presentes nas células vegetais ou em algumas células eucarióticas, como nos óvulos de certos roedores.

Na matriz pericentriolar, inicia-se a montagem dos microtúbulos, onde a nucleação ocorre com o auxílio da gama tubulina.

Perspectiva Evolucionária

Os três tipos de tubulina (alfa, beta e gama) são codificados por genes diferentes e são homólogos a um gene encontrado em procariontes que codifica uma proteína de 40.000 daltons, chamada FtsZ. A proteína bacteriana é funcional e estruturalmente semelhante à tubulina.

É provável que a proteína tenha uma função ancestral nas bactérias e tenha sido modificada durante os processos evolutivos, concluindo em uma proteína com as funções que desempenha nos eucariotos.

Referências

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