Características da Apoenzima, Funções e Exemplos



Um apoenzima É a parte protéica de uma enzima, portanto também é conhecida como apoproteína. A apoenzima é inativa, isto é, não pode exercer sua função de realizar uma determinada reação bioquímica, e é incompleta até se unir a outras moléculas conhecidas como cofatores.

A parte de proteína (apoenzima) em conjunto com um cofator forma uma enzima completa (holoenzima). Enzimas são proteínas que podem aumentar a velocidade dos processos bioquímicos. Algumas enzimas precisam de seus cofatores para realizar a catálise, enquanto outras não.

Índice

  • 1 Principais características
    • 1.1 Eles são estruturas proteicas
    • 1.2 Eles fazem parte de enzimas conjugadas
    • 1.3 Eles admitem uma variedade de cofatores
  • 2 funções dos apoenzimas
    • 2.1 Criar holoenzimas
    • 2.2 Dar origem à ação catalítica
  • 3 exemplos
    • 3.1 Anidrase carbônica
    • 3.2 Hemoglobina
    • 3.3 Citocromo oxidase
    • 3.4 Desidrogenase alcoólica
    • 3.5 Piruvato quinase
    • 3.6 piruvato carboxilase
    • 3.7 Acetil Coenzima A carboxilase
    • 3.8 Monoamina oxidase
    • 3.9 Lactato desidrogenase
    • 3,10 Catalase
  • 4 referências

Características principais

Eles são estruturas de proteínas

As apoenzimas correspondem à parte proteica de uma enzima, que são as moléculas cuja função é agir como catalisadores contra certas reações químicas no organismo.

Eles fazem parte de enzimas conjugadas

Enzimas que não requerem co-fatores são conhecidas como enzimas simples, como pepsina, tripsina e urease. Em contraste, as enzimas que requerem um cofator particular são conhecidas como enzimas conjugadas. Estes são compostos por dois componentes principais: o cofactor, que é a estrutura não proteica; e a apoenzima, a estrutura proteica.

O cofactor pode ser um composto orgânico (por exemplo, uma vitamina) ou um composto inorgânico (por exemplo, um ião metálico). O cofactor orgânico pode ser uma coenzima ou um grupo prostético. Uma coenzima é um cofator que está fracamente ligado à enzima e, portanto, pode ser facilmente liberado do sítio ativo da enzima.

Eles admitem uma variedade de cofatores

Existem muitos cofatores que se juntam a apoenzimas para produzir holoenzimas. As coenzimas comuns são NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B e vitamina C. Os íons metálicos comuns que se ligam a apoenzimas são ferro, cobre, cálcio, zinco e magnésio, entre outros.

Os co-fatores ligam-se firmemente ou levemente com a apoenzima para converter a apoenzima em holoenzima. Uma vez removido o cofactor da holoenzima torna-se novamente apoenzima, que é inativa e incompleta.

Funções de Apoenzima

Criar holoenzimas

A função principal dos apoenzimas é dar lugar às holoenzymes: os apoenzimas unem-se com um cofactor e desta conexão um holoenzyme gera-se.

Dar origem à ação catalítica

Catálise refere-se ao processo através do qual é possível acelerar algumas reações químicas. Graças às apoenzimas, as holoenzimas estão completas e são capazes de ativar sua ação catalítica.

Exemplos

Anidrase carbônica

A anidrase carbônica é uma enzima crucial em células animais, células vegetais e no ambiente para estabilizar as concentrações de dióxido de carbono.

Sem essa enzima, a conversão de dióxido de carbono em bicarbonato - e vice-versa - seria extremamente lenta, por isso seria quase impossível realizar processos vitais, como a fotossíntese nas plantas e a expiração durante a respiração.

Hemoglobina

A hemoglobina é uma proteína globular presente nos glóbulos vermelhos dos vertebrados e no plasma de muitos invertebrados, cuja função é transportar oxigênio e dióxido de carbono.

A união de oxigênio e dióxido de carbono à enzima ocorre em um local chamado grupo heme, que é responsável por dar a cor vermelha ao sangue dos vertebrados.

Hemoglobina globular

Citocromo oxidase

A citocromo oxidase é uma enzima presente na maioria das células. Contém ferro e uma porfirina.

Esta enzima oxidante é muito importante para os processos de obtenção de energia. É encontrado na membrana mitocondrial onde catalisa a transferência de elétrons do citocromo para o oxigênio, o que leva à formação de água e ATP (molécula de energia).

Desidrogenase alcoólica

A desidrogenase alcoólica é uma enzima encontrada principalmente no fígado e no estômago. Esta apoenzima catalisa o primeiro passo no metabolismo do álcool; isto é, a oxidação do etanol e outros álcoois. Desta forma, os transforma em acetaldeído.

Seu nome indica o mecanismo de ação nesse processo: o prefixo "des" significa "não" e "hidro" refere-se a um átomo de hidrogênio. Assim, a função da álcool desidrogenase é remover um átomo de hidrogênio do álcool.

Piruvato quinase

O piruvato-quinase é a apoenzima que catalisa a etapa final do processo celular de degradação da glicose (glicólise).

Sua função é acelerar a transferência de um grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para o difosfato de adenosina, produzindo uma molécula de piruvato e uma de ATP.

O piruvato quinase tem 4 formas diferentes (isoenzimas) nos diferentes tecidos dos animais, cada um dos quais possui propriedades cinéticas específicas necessárias para se adaptar às exigências metabólicas destes tecidos.

Piruvato carboxilase

O piruvato carboxilase é a enzima que catalisa a carboxilação; isto é, a transferência de um grupo carboxilo para uma molécula de piruvato para formar o oxaloacetato.

Catalisa especificamente em diferentes tecidos, por exemplo: no fígado e rim acelera as reações iniciais para a síntese de glicose, enquanto no tecido adiposo e cérebro promove a síntese de lipídios a partir do piruvato.

Também está envolvido em outras reações que fazem parte da biossíntese de carboidratos.

Coenzima Acetil A carboxilase

A acetil-CoA carboxilase é uma importante enzima no metabolismo dos ácidos graxos. É uma proteína encontrada em animais e plantas, apresentando várias subunidades que catalisam diferentes reações.

Sua função é basicamente transferir um grupo carboxila para acetil-CoA para convertê-lo em malonil-coenzima A (malonil-CoA).

Possui 2 isoformas, denominadas ACC1 e ACC2, que diferem em sua função e distribuição em tecidos de mamíferos.

Monoamina oxidase

A monoamina oxidase é uma enzima presente nos tecidos nervosos, onde desempenha funções importantes para a inativação de certos neurotransmissores, como a serotonina, a melatonina e a epinefrina.

Participa de reações bioquímicas de degradação de várias monoaminas no cérebro. Nessas reações oxidativas, a enzima usa oxigênio para remover um grupo amino de uma molécula e produzir um aldeído (ou uma cetona) e a amônia correspondente.

Desidrogenase Lactato

A desidrogenase láctica é uma enzima encontrada nas células de animais, plantas e procariontes. Sua função é promover a conversão de lactato em ácido pirúvico e vice-versa.

Esta enzima é importante na respiração celular durante a qual a glicose, derivada dos alimentos, é degradada para obter energia útil para as células.

Embora a lactato desidrogenase seja abundante nos tecidos, os níveis dessa enzima são baixos no sangue. No entanto, quando há uma lesão ou doença, muitas moléculas são liberadas na corrente sanguínea. Assim, a lactato desidrogenase é um indicador de certas lesões e doenças, como ataques cardíacos, anemia, câncer, HIV, entre outras.

Catalase

A catalase é encontrada em todos os organismos que vivem na presença de oxigênio. É uma enzima que acelera a reação pela qual o peróxido de hidrogênio se decompõe em água e oxigênio. Desta forma, evita o acúmulo de compostos tóxicos.

Assim, ajuda a proteger órgãos e tecidos contra danos causados ​​pelo peróxido, um composto que é continuamente produzido em numerosas reações metabólicas. Nos mamíferos encontra-se predominantemente no fígado.

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